Introduction

Le cytosquelette est un réseau complexe et vital de filaments protéiques au sein des cellules eucaryotes. Il assure le soutien structurel, permet le mouvement cellulaire et participe à divers processus de transport intracellulaire. Ce réseau est principalement composé de trois types de filaments : les microtubules, les filaments d'actine (microfilaments) et les filaments intermédiaires. Le cytosquelette joue un rôle crucial dans le maintien de la forme et de l'intégrité des cellules, ainsi que dans la facilitation de leur division et de leur mouvement pendant le développement et la régénération tissulaire.

Contexte

Le concept d'échafaudage cellulaire est reconnu depuis la fin du XIXe siècle, lorsque le botaniste allemand Walther Flemming a observé le mouvement des chromosomes lors de la division cellulaire dans ses travaux fondateurs sur la mitose (Flemming, 1879). Cependant, ce n'est qu'au milieu du XXe siècle que la microscopie électronique a permis de visualiser les composants structurels du cytosquelette. Le terme « cytosquelette » a été inventé par T. J. Wilson et B. G. Knipe en 1968 (Wilson & Knipe, 1968). Depuis, la recherche a permis de mieux comprendre les fonctions essentielles de ce réseau intracellulaire.

Microtubules

Présentation

Les microtubules sont des polymères cylindriques creux composés de protéines tubulines qui s'auto-assemblent pour former une structure rigide en forme de bâtonnet. Ils jouent un rôle important dans divers processus cellulaires, notamment la division cellulaire (mitose et méiose), le transport intracellulaire, le maintien de la forme et la motilité cellulaires.

Structure

Les microtubules sont constitués de sous-unités de tubuline α et β disposées en hélice autour d'un canal central creux. Chaque dimère de tubuline contient une séquence d'acides aminés qui se répète tous les 8 nm sur toute la longueur du microtubule, ce qui donne une périodicité d'environ 13 nm. L'agencement des tubulines crée des protofilaments, qui sont regroupés pour former la paroi du microtubule.

Régulation et Dynamique

La dynamique des microtubules repose sur l'équilibre entre leur polymérisation (croissance) et leur dépolymérisation (rétrécissement). Ce processus est contrôlé par diverses protéines agissant comme facteurs de régulation, telles que les GTPases (par exemple, des protéines de liaison à la tubuline comme EB1), les kinésines (protéines motrices qui transportent les vésicules le long des microtubules lors du transport intracellulaire) et la dynéine (protéine motrice responsable du mouvement vers les extrémités négatives des microtubules).

Filaments d'actine (Microfilaments)

Présentation

Les filaments d'actine, également appelés microfilaments, sont de fines protéines filamenteuses ramifiées qui jouent un rôle essentiel dans divers processus cellulaires, notamment le maintien de la forme cellulaire, le mouvement et le transport intracellulaire. Les filaments d'actine sont présents dans tout le cytoplasme, mais sont particulièrement abondants au niveau du cortex cellulaire (la zone située juste sous la membrane plasmique).

Structure

L'actine est une protéine globulaire qui forme des dimères en solution. In vitro, les dimères d'actine peuvent s'auto-assembler en filaments lors de la polymérisation. Les filaments d'actine ont un diamètre d'environ 7 nm et sont très dynamiques, subissant constamment des processus d'assemblage et de désassemblage.

Régulation et dynamique

La dynamique des filaments d'actine est régulée par diverses protéines qui contrôlent leur assemblage et leur désassemblage. Ces protéines régulatrices comprennent les formines (favorisent la nucléation de l'actine), le complexe Arp2/3 (initie la ramification lors de la polymérisation de l'actine), la profiline (améliore la solubilité des monomères d'actine et régule les extrémités barbelées des filaments) et les protéines de sectionnement (telles que la cofiline et la gelsoline) qui clivent les filaments d'actine, favorisant ainsi leur désassemblage.

Filaments intermédiaires

Présentation

Les filaments intermédiaires sont des fibres protéiques épaisses et insolubles qui assurent le soutien structurel des cellules. On les trouve dans le cytosquelette de divers types cellulaires, notamment les cellules épithéliales, endothéliales et musculaires. Les filaments intermédiaires jouent un rôle essentiel dans le maintien de la forme cellulaire, la prévention de l'adhésion cellulaire et la résistance aux contraintes mécaniques.

Structure

Les protéines des filaments intermédiaires sont caractérisées par une région centrale en hélice alpha, flanquée de domaines de tête (N-terminus) et de queue (C-terminus) non hélicoïdaux. Elles s'assemblent en protofilaments qui s'associent latéralement pour former des fibres plus grandes et d'ordre supérieur. Les protéines des filaments intermédiaires peuvent être regroupées en six classes : kératines de type I et II ; vimentine ; desmine ; protéine acide fibrillaire gliale (GFAP) ; périphérine ; et nestine.

Régulation et dynamique

La dynamique des filaments intermédiaires est moins bien comprise que celle des microtubules et des filaments d'actine en raison de leur plus grande stabilité. Cependant, il est connu que les protéines des filaments intermédiaires peuvent subir des modifications post-traductionnelles, telles que la phosphorylation, qui altèrent leurs interactions avec d'autres composants du cytosquelette et contribuent aux réponses cellulaires au stress ou aux changements d'état cellulaire.

Conclusion

Le cytosquelette est un réseau dynamique et essentiel de filaments protéiques au sein des cellules eucaryotes. Il assure le soutien structurel, permet le mouvement cellulaire et facilite divers transports intracellulaires.